@techreport{oai:mie-u.repo.nii.ac.jp:00012428,
 author = {鶴留, 雅人 and TSURUDOME, Masato},
 month = {Aug},
 note = {application/pdf, パラインフルエンザウイルスのエンべロープ蛋白HNの頭部領域は細胞膜上の受容体に結合すると構造変化を起こし,それまで隠されていたストーク領域がウイルス特異的にエンべロープ蛋白Fの頭部領域と相互作用して活性化することで,Fが膜融合の誘導そして細胞へのウイルス侵入を媒介する。このHN-F相互作用における特異性は異なるウイルス間でのHNストーク領域とF頭部領域の一時構造の相同性によって一義的に決まるものとされてきた。しかし本研究により,HN頭部領域およびFストーク領域がそれぞれHNストーク領域およびF頭部領域の立体構造に影響をおよぼすことでHN-F相互作用の特異性を修飾していることが明らかになった。, It is widely appreciated that during the course of membrane fusion by parainfluenza viruses, the head domain of the viral envelope protein HN (hemagglutinin-neuraminidase) undergoes a structural transition after its binding to the receptors on the cell surface, that exposes otherwise hidden stalk domain of the HN. The exposed HN stalk domain then interacts with the head domain of another viral  envelope protein F (fusion) in a virus-specific manner, which enables the F to undergo a series of structural changes that lead to merger of viral and cellular membranes. Such specificity is believed tp be defined by the similarity in the primary structures of the HN stalk domain and the F head domain between different viruses. However, our present study revealed that the HN head domain and F stalk domain can modulate the specificity by affecting tertiary and/or quaternary structures of the HN stalk domain and the F head domain, respectively., 2014年度～2016年度科学研究費補助金(基盤研究(C))研究成果報告書, 26460552},
 title = {パラミクソウイルスの膜融合における機能的および物理的HN-F相互作用の解析},
 year = {2017}
}