Endoglucanase EG-1C, -2C and -3(EC 3.2.1.4) derived from C.josui were highly active in degrading of carboxymethyl cellulose (CMC), but only slightly active on Avicel. All enzymes could not hydrolyze xylan and p-Nitrophenyl-β-D-glucoside. p-Nitrophenyl-β-D-cellobioside was degraded only by EG-1C. By CMC and cellooligosaccharide degrading analysis, the specific activity of EG-2C against CMC was 5 times higher than the others and its action mode was most endowisely. In degrading cellooligosaccharides, these enzymes could degrade cellotetraose and cellopentaose, but not cellobiose and cellotriose. The specific activities increased as degree of polymerization increases from four to five.
C．josui由来のエンドグルカナーゼEG－1C，－2C，および－3（EC3．2．1．4）は共にカルポキシメチルセルロース（C
MC）を強く分解するが，アビセルにはわずかしか作用せず，またキシランやp－エトロフェニール－β－D－グルコシド
を分解しなかった。しかしp－ニトロフェニール－β－D－セロビオシドはEG－1Cによってのみ分解された。CMCおよ
びセロオリゴ糖に対する作用を調べた結果，EG－1CのCMCに対する比活性は，他の酵素に比べて5倍も高く，エ
ンド型の作用特性が政も強かった。セロオリゴ糖の分解に関しては，これらの酵素は，セロテトラオース，ならびに
セロペンタオースを分解するが，セロビオースやセロトリオースは分解しなかった。これら酵素の比活性は，セロオ
リゴ糖の重合度が4から5に増加するにつれて増加した。
雑誌名
三重大学生物資源学部紀要 = The bulletin of the Faculty of Bioresources, Mie University
Comparison of the Enzymatic Activities of Endo-1, 4-β-Glucanases Derived from Clostridium josui
AN100738460002303.pdf
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