パラインフルエンザ５型ウイルスとシミアンウイルス41のＦ蛋白のキメラ解析により, Ｆ蛋白頭部表面の５つのドメインに属する21個のアミノ酸がＨＮ蛋白のストーク領域との機能的相互作用を媒介することにより, 細胞融合が誘導されることを明らかにした。さらに, この機能的相互作用はＨＮ蛋白のストーク領域の立体構造に依存することが示唆された。 一方, 二分子蛍光相補性法による解析により，細胞融合融合にともなうＨＮ蛋白とＦ蛋白の物理的相互作用はＦ蛋白の解裂だけではなく構造変化にも依存していることが明らかになったが, 生理的条件下ではその親和性が弱いか, あるいは極めて短時間しか生じないことが示唆された。
Chimeric analysis of the F proteins of the parainfluenza virus 5 and simian virus 41 revealed that 21 amino acids in the five domains on the surface of the F protein head region are involved in functional interaction with the HN protein stalk region, leading to the induction of cell-cell fusion. Furthermore, it was suggested that this functional interaction is dependent on the conformation of the HN stalk region. On the other hand, the results obtained from bimolecular fluorescence complementation analysis indicated that physical interaction between HN and F protein is not only dependent on the proteolytic cleavage of the F protein but also on the conformational change of the F protein. However, it was suggested that under physiological conditions his physical interaction is weak in its avidity or takes place very transiently.
内容記述
2011年度～2013年度科学研究費補助金(基盤研究(C))研究成果報告書
発行年
2014-06-02
フォーマット
application/pdf
著者版フラグ
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その他のタイトル
Molecular mechanism of the paramyxovirus-mediated membrane fusion as analyzed by novel procedures for detection
新たな手法によるパラミクソウイルス媒介膜融合の分子機構の解析
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